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一般是由4个氨基酸连接成的短肽链连接在N-乙酰胞壁酸分子上。在G+细菌如金黄色葡萄球菌中4个氨基酸是按L型与D型交替排列的方式连接而成的,即L-丙氨酸,D-谷氨酸,L-赖氨酸,D-丙氨酸。在G-细菌如大肠杆菌中为L-丙氨酸,D-谷氨酸
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来自日本大阪大学等机构的科学家们揭示了一种D型氨基酸—d丙氨酸(d-alanine)的特殊功能,那么其功能到底怎样,研究人员又是如何揭示其功能的呢?为了进一步理解,研究人员就需要一些背景信息。 直到最近,科学家们才发现,组成蛋白质的
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肽酶形成的。β内酰胺类抗生素与D-丙氨酰-D-丙氨酸类似,其终结的氨基酸吸附在正在形成的肽聚糖的前兆NAM-NAG肽单元上。β内酰胺类抗生素与D-丙氨酰-D-丙氨酸结构上的相似使得它们与青霉素结合蛋白结合。β-内酰胺核不可逆地与青霉素结合
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糖肽类抗生素作用机制通过作用于细菌细胞壁,与细胞壁黏肽合成中的D-丙氨酰-D-丙氨酸形成复合物,抑制了细胞壁的合成。其作用部位与β-内酰胺类抗生素不同,不与青霉素类竞争结合部位。此类抗生素的化学结构和作用机制独特,故与其他抗菌药物无交叉耐药现象。
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,分别称为革兰氏阳性和阴性。 革兰氏阳性菌的四肽侧链氨基酸由d-丙-d-谷-r-l-赖-d-丙组成。初合成的肽链末端多一个d-丙氨酸残基。肽桥是一条5个甘氨酸的肽链,交联时一端与侧链第三位上赖氨酸连接,另一端在转肽酶的作用下,使另一条五肽
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之间的β-1,4糖苷键,破坏聚糖骨架。青霉素能与细菌竞争合成肽聚糖过程中所需的转肽酶, 抑制四肽侧链上D-丙氨酸与五肽桥之间的联结,使细菌不能合成完整的肽聚糖。人与动物细胞无细胞壁,也无肽聚糖结构,故溶菌酶和青霉素对人体细胞无破坏作用
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(thermolysin)已成功用于有机相中阿斯巴甜前体的合成,它使苯丙氨酸甲酯与氨基保护的天冬氨酸缩合形成阿斯巴甜前体,再经还原、脱保护基,即可得到阿斯巴甜。酶法催化的反应具有对映体选择性,只合成α-阿斯巴甜,反应中可以采用外消旋体苯丙氨酸甲酯作为底物,酶催化反应时只利用L-苯丙氨酸甲酯,未反应的D-苯丙氨酸甲酯可形成盐,酸化后可使之外消旋化而循环利用。
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-d-谷-r-l-赖-d-丙组成。初合成的肽链末端多一个d-丙氨酸残基。肽桥是一条5个甘氨酸的肽链,交联时一端与侧链第三位上赖氨酸连接,另一端在转肽酶的作用下,使另一条五肽侧链末端d-丙氨酸脱去,而与侧链第四位d-丙氨酸连接。从x光检查可见
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醚。就在M的乳酰基上,联结着一条由四个氨基酸残基组成的短肽链。短肽链的氨基酸组成因菌种而异,包括不常见的D-谷氨酸、D-丙氨酸、L-二氨基庚二酸和其他二氨基酸;其中L型和D型氨基酸交替排列.
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糖肽类抗生素在结构上共具高度修饰的七肽骨架,作用靶点在细菌胞壁成分D-丙氨酰-D-丙氨酸上。依据所含氨基酸的不同可分为四个族:vancomycin族,ristocetin族,avoparcin族,synmonicin族。 糖肽类有链