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可以用考马斯亮蓝 G-250 显色法来测定溶液中蛋白质的含量。优点:灵敏度高,测定快速、简便,干扰物质少,不受酚类、游离氨基酸和缓冲剂、络合剂的影响,适合大量样品的测定。缺点:由于各种蛋白质中的精氨酸和芳香族氨基酸的含量不同,因此用于不同蛋白质测定时有较大的偏差。
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本身的变化也会对吸收带的位置产生影响。结构中引入共轭体系,会使吸收带发生红移。对于具有顺反异构的化合物,由于顺式比反式的空间位阻大,所以一般反式结构的最大吸收波长比顺式要大。fmssyj(站内联系TA)红移指的是紫外吸收波长向着长波长的方向移动 蓝移是指紫外吸收波长向着短波长的方向移动
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本身的变化也会对吸收带的位置产生影响。结构中引入共轭体系,会使吸收带发生红移。对于具有顺反异构的化合物,由于顺式比反式的空间位阻大,所以一般反式结构的最大吸收波长比顺式要大。fmssyj(站内联系TA)红移指的是紫外吸收波长向着长波长的方向移动 蓝移是指紫外吸收波长向着短波长的方向移动
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考马斯亮蓝法是由考马斯亮蓝G-250染料与蛋白质通过范德华引力结合,使蛋白质染色,通过比色测定蛋白质含量的方法。该方法精密度高,RSD为1.70%,结果准确, 相对误差较小,回收率98.2%~100.3%。考马斯亮蓝G-250 与蛋白质
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加一种试剂.完成一个样品的测定,只需要5分钟左右.由于染料与蛋白质结合的过程,大约只要2分钟即可完成,其颜色可以在1小时内保持稳定,且在5分钟至20分钟之间,颜色的稳定性最好.因而完全不用像Lowry法那样费时和严格地控制时间.(3)干扰物质
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。redshiftorbathochromicshift(红移)当有机化合物的结构发生变化,使其吸收带的最大吸收峰波长向长波方向移动,此现象称为「红移」。红移现象往往是分子中引入助色基团或带色团,或由于溶剂的影响而发生。例如:溶剂的极性、酸碱性,空间结构的变化(空间位阻、顺反异构、跨环效应)也会引起紫外光谱的变化。
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红移,当光源向观测者接近时,接受频率降低,相当于向红端偏移,称为“红移”。蓝移,当光源向观测者接近时,接受频率增高,相当于向蓝端偏移,称为“蓝移”。红移是物体的电磁辐射由于某种原因波长增加的现象,蓝移就是最大吸收波长向短波长方向。蓝移(或
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/ml溶液的A595约为0.50。2. 微量法当样品中蛋白质浓度较稀时(10-100mg/ml),可将取样量(包括补加的水)加大到0.5ml或1.0ml, 空白对照则分别为0.5ml或1.0ml H2O, 考马斯亮蓝G-250试剂仍加5.0ml, 同时作相应的标准曲线,测定595nm的光吸收值。0.05mg牛血清蛋白/ml溶液的A595约为0.29。
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)01.000.20.80.20.40.60.40.60.40.60.80.20.81.001.02. 样品提取液中蛋白质浓度的测定 吸取样品提取液0.1ml(样品提取见各酶活测定),放入具塞刻度试管中(设两个重复管),加入5ml考马斯亮蓝G-250试剂,充分混合
2019-04-23
来源: Everlab云端实验室
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条件时,通过直观的色谱图并不能很好地考察到基质效应的影响,如果分析方法建立的时候没有很好地考察基质效应,会对后续分析方法的重现性、线性范围和耐受的样品量都会有很大影响。1.基质效应的评价方法:文献中评价基质效应的方法主要有两种:(1)空白