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摘 要:用正丁醇抽提、硫酸铵分级沉淀、DEAE2Sepharose FF 和Sephacryl S2200 柱层系,从瘦肉型猪( PIC344) 精液中提取出碱性磷酸酶。纯化倍数11146 ,比活为81123U/ mg 蛋白。提取液经
来源:LFW369369
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酸性磷酸酶在自然界中分布很广. 从低等生物大肠杆菌、酵母到高等动植物组织、体液以及人类肝脏、前列腺内都发现有ACPase 的存在[1~3 ] . 目前人们对生物组织ACPase 已有相当广泛的研究. 但对昆虫类特别是蜜蜂的ACPase
来源:LFW369369
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分离纯化。结果 T 蛋白的表达量达每1 L 培养液200 mg ,细胞裂解液经一次his2tag 亲和柱色谱,纯度达98 % ,分支酸变位酶和预苯酸脱氢酶的比活性分别为130 和98 U·mg - 1 。结论 本法表达的大肠杆菌T 蛋白,表达量高,纯化容易,酶活性正常,为进一步研究T 蛋白的结构与功能,并进行新药设计奠定了基础。
来源:l0802102
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摘要 目的 建立重组人IL - 8 ( rhIL - 8) 大肠杆菌表达后的高效分离纯化工艺,以便获得高纯度的重组蛋白。方法 将已构建好的表达载体转化大肠杆菌HB101 ,经IPTG诱导进行高效表达。将离心收集到的菌体用超声破壁分离,收集
来源:l0802102
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摘 要:从鲤鱼内脏中提取的磷酸碱性酶(AKP)溶液, 经过正丁醇过夜脱脂、氯仿- 95%乙醇去血红蛋白、丙酮沉淀、DEAE- 琼脂糖层析柱、Sephacryl S - 200凝胶过滤,获得电泳纯磷酸碱性酶,最后纯化倍数为1 705. 90,活性回收率为7. 81。纯化AKP酶经聚丙稀酰胺凝胶电泳只呈现一条区带。
来源:l0802102
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重组人钙调磷酸酶 B 亚基MALDI-TOF 测定了基因工程重组蛋白药物 rhCNB(重组人钙调磷酸酶 B 亚基)的整体分子量暂无 本文使用了岛津MALDI-TOF 测定了基因工程重组蛋白药物rhCNB(重组人钙调磷酸酶B亚基)的整体
来源:岛津企业管理(中国)有限公司/岛津(香港)有限公司
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摘要 磷酸化是蛋白质最重要的翻译后修饰形式之一. 以二维电泳为基础的蛋白质组学是发现蛋白磷酸化状态改变的有效途径. 本文介绍了在用于二维电泳的蛋白样品制备过程中,利用小牛肠碱性磷酸酶成功去除蛋白质上磷酸基团的过程. 该技术将去磷酸化作用和蛋白质组学手段联系在一起,为蛋白质磷酸化修饰的初步判定提供了简便、经济、切实可行的方法.
来源:LFW369369
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大肠杆菌细胞裂解物中纯化组氨酸标签增强型绿色荧光蛋白。
结果表明:Cu2+-AIL/IL 对目标蛋白的亲和性能最高, 为 62%, 然而含有较多的杂蛋白成分;Zn2+-AIL/IL 的亲和效率约为
51%, 且纯化后目标蛋白的纯度高达90
来源:上海闪谱生物科技公司
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摘要 经Sepharose Q Fast Flow 阴离子交换层析和Superdex 30 凝胶过滤层析, 从大肠杆菌( Escherichia coli) 细胞内分离纯化了一种小分子蛋白质, SDS2聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS2PAGE
来源:l0802102
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大肠杆菌发酵液测定大肠杆菌发酵液Xtimate Sugar-H 测定大肠杆菌发酵液
来源:月旭科技(上海)股份有限公司
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