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[size=2][color=Black][font=黑体]我表达的蛋白大小在31 kDa左右。在N端有6个His.我在NATIVE 的条件下,用的binding buffer 50mM NaH2PO4, 500 mM NaCl
2013年09月02日发布人:911
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[size=2][color=Black][font=Impact]我表达的蛋白大小在31 kDa左右。在N端有6个His.我在NATIVE 的条件下,用的binding buffer 50mM NaH2PO4, 500 mM NaCl
2013年12月13日发布人:fsdd817
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大家好,现在发现很多企业或多或少都会使用一些仪器设备分析样品,而且很多分析方法是由厂商提供的。我想说的是,这样的方法可靠吗?,看你要不要过认证咯,过认证这种方法,评审不承认的,如果不过认证,应该问题不大,经过认证的方法还是可靠的,看看方法
2015年10月07日发布人:longquan
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[color=Black][size=2]
看到有些his protein purification system 是用来从E.coli中纯化his蛋白的,如promege的
就是说原核表达的his 蛋白和真核表达的his蛋白需要
2014年05月20日发布人:caihong
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his柱获得纯化目的蛋白,结果突然发现肠激酶切后另一部分蛋白上也有his标签,这样子的话是不是过his柱时两个蛋白片段都要跟柱子结合?那我怎么才能得到我要的目的蛋白呢?急啊,求助各位给予指点啊!
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2013年05月08日发布人:damingxia0904
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Rat C6 glioma cells expressing human Connexin 43 (green), counterstained for vimentin (red)
and DNA (blue).
[attach
2009年10月16日发布人:999
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[size=2][color=Black]好像大家都是过Ni柱纯化目的蛋白的
要是不需大量目的蛋白,可不可以把裂解液与Ni琼脂糖混合在一起,不在柱子里反应啊?一定时间后再洗脱 有没有战友这样做过呀?
因为没有过柱的设备啊 唉[/color][/size],[size=2][color=Black
2014年02月10日发布人:zhenxin
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[size=2][color=Black][font=Impact]
我原核表达的蛋白用QIAGEN公司的Ni-NTA Superflow进行纯化接着跑SDS-PAGE,我的目标蛋白是110KDA,但在50KDA时还有一条很粗的条带,在其地方也有一些杂带但不是很明显,我也用不同浓度的咪唑进行洗脱了
2013年07月03日发布人:mamamiya
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,每个蛋白又有其自己的特性。[/color][/size],[size=2][color=Black]
这个问题有些大,如果包涵体本身带标签(HIS或GST)那么可以考虑开始变性
2013年04月11日发布人:ukonptp
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本人初入锂离子电池电解液行业,做技术支持职务,想向各位有经验的人士咨询一下国内的电解液生产厂商都有哪些?主要面向的客户群以及产品优势劣势等?非常感谢朋友们~~O(∩_∩)O~,天赐or新宙邦or杉杉or国泰华荣,杉杉好像主要是做锂离子电池
2015年05月05日发布人:grace!