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我原核表达的蛋白用QIAGEN公司的Ni-NTA Superflow进行纯化接着跑SDS-PAGE,我的目标蛋白是110KDA,但在50KDA时还有一条很粗的条带
2013年07月03日发布人:mamamiya
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最近,我用pET-32a载体表达25KD的蛋白,载体本身20KD,经鉴定目的蛋白存在于包涵体中,在纯化过程中,先用pH为8.0的8M尿素,0.1MNaH2PO4,0.01MTris-cl
2014年06月08日发布人:u234
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大分子之间相互作用的秘密。
任何与蛋白质组学与多肽阵列技术有关的问题(包括产品、样品准备、实验设计、后续分析等问题),大家尽管提出,我们会尽力解答,也欢迎站友们参加讨论。
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[[i] 本帖最后由 ququer787 于 2013-11-7 16:01 编辑 [/i]],[color=Black][si
2013年11月08日发布人:ququer787
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求助大家一个问题:我现在在表达一个蛋白是在pET15b中表达的,在N端有His tag,蛋白表达量很大,而且在37度,IPTG浓度是1mM的时候也是在上清中,这与我原来表达的 蛋白不同。但是我
2014年04月01日发布人:remonte
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最近在做一课题,规格1mg,片重100mg,含量一直有问题。于是,分别于干混、烘干、总混后取样测含量,连续三次,结果干混后含量变化不大,烘干和总混后含量有时合格,有时较低在60-80%之间,并且含量均匀度也不稳定,一直不明白的是含量损失
2014年03月14日发布人:铃儿响叮当
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我刚做WB,现在先只做到电泳,然后考马斯亮蓝染色。请问大家跑全蛋白的话假如做的好的话应该是什么样子呢?我用的是10%的胶,蛋白浓度1.1mg/ml,每孔上了15微升的样
2014年04月14日发布人:guagua
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请问一下细胞不同部位蛋白的提取方法,最近看了一些文献,比如细胞的总蛋白,膜表面蛋白,胞浆蛋白,胞核蛋白,似乎都有不同的提取方法,不知道有没有高手可以告知具体的步骤和大致的原理
2012年02月12日发布人:owanaka
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,目的蛋白是用pet表达的,后带有his标签,应该是包含体形式。以前也做过其他重组菌株的,并不会这样啊,请教各位帮忙想个办法,怎样才能很好的破碎啊。[/size][/color],[size=2][color=Black]避免气泡的产生,我
2014年05月26日发布人:麦茶tea
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[size=2][color=Black]这是一个我思考了很长一段时间的问题。我现在也就是一个老菜鸟,什么都知道一点,但是了解得都不深。按照我现在的理解,蛋白质组学研究最重要的意义,就是可以看出不同状态下细胞蛋白质组的变化。比如在正常生理
2013年06月03日发布人:veiwu
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的条件下诱导其大量表达;
2、CPAF重组蛋白纯化
蛋白以包含体形式存在,使用亲和层析法纯化;
3、免疫活性的研究
重组蛋白免疫BALB/C小鼠,4w后采血ELISA测血清效价;GST单抗western-blot鉴定
2013年10月22日发布人:wmp1234