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[size=2][color=Black]我最近一直在做一个6His蛋白的纯化,用的是Ni离子吸附法,取样检测蛋白纯化纯度还可以,而且浓度也较高,但是用PH7.4的PBS缓冲液透析时,就有很多蛋白沉淀出来了,按说这个PH对一般的蛋白都没有
2013年06月08日发布人:7437654
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本人利用PGEX3X的载体表达GST融合蛋白,蛋白大小据推测应在80-90KD之间.表达蛋白通过谷胱甘肽柱子纯化,发现虽然在推测位置有一条带,但纯化出的大量蛋白在60KD左右
2014年06月09日发布人:wzqzy
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在GST pulldown实验中,用GST融合蛋白共纯化His融合蛋白,后做WB检测His融合蛋白,用His-tag Antibody作为一抗,用pGEX-4T-1表达的GST蛋白
2014年07月02日发布人:xingyi08
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各位好,我最近在做一个his-tag蛋白纯化,37度诱导表达,跑SDS-PAGE电泳,看到目的蛋白表达了。纯化用的是NOVAGEN的Ni-NTA his-bind resin
2013年10月27日发布人:鹿奔奔
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我现在用Ni柱纯化his蛋白,想做柱上复性,遇到的问题如下。
收集各步洗涤的溶液,检测结果发现在蛋白加到柱子上以后就很多蛋白没有结合就流了下来,第一次洗涤溶液中蛋白量也不少,之后的几次
2013年06月08日发布人:hulu呼噜
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[size=2][color=Black][b]我做过不少磷酸化蛋白的Western blot,之前在免疫学技术讨论版发过贴子:
[url]http://www.dxy.cn/bbs/post/view?bid=68&id
2013年05月06日发布人:箭头儿
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[size=2][color=Black][font=Impact]我得到的GST融合蛋白主要在包含体中,15ml菌液超声裂菌后用4M盐酸胍洗涤,再用6M盐酸胍溶解蛋白,后进行稀释复性,利用sepherose 4B纯化,跑SDS-PAGE
2014年05月26日发布人:杨过爱大米
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我用pGEX4T1融合GST表达我的蛋白,再用beads纯化。结果显示在纯化前,有我的目标蛋白,但是纯化后,仅在26KD附近有一条带,和GST大小差不多。请问高手们这是怎么回事啊? 结果见图
2013年07月31日发布人:nikonun
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我用pGEX4T1融合GST表达我的蛋白,再用beads纯化。结果显示在纯化前,有我的目标蛋白,但是纯化后,仅在26KD附近有一条带,和GST大小差不多。请问高手们这是
2013年11月18日发布人:lorri
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融合蛋白表达的不是很好,经sarkosyl处理以后是可溶的,用上清作纯化,做了两次什么都没洗脱出来.填料应该是没问题的,因为用来做空载体GST的纯化,洗脱出大量的GST.最近又用融合蛋白
2014年07月04日发布人:qiangren789