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[size=2][color=Black][font=黑体]我最近做蛋白表达时,蛋白表达量尚可,但就是在超声波碎菌时老是破不碎,后来做了相同条件下未诱导菌体进行破碎,发现很容易破碎,请教各位大侠这是怎么一回事啊?
我的具体操作如下
2023年07月18日发布人:喇叭花
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[size=2][color=Black]大家可以自己尝试,8M的尿素你扔到-18度的冰箱里面看看会有什么结果就行了。[/color][/size],[size=2][color=Black]8M尿素冻结析出的照片,[/color][/size],[size=2][color=Black]低温,安静
2013年08月03日发布人:NBA
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[size=2][color=Black][font=黑体]小弟提蛋白的时候裂解液加少了,结果刮下蛋白后非常黏稠,有点像鼻涕了:(超声6次后离心14000g 6min,根本没有看见沉淀,就是黏稠一团,吸都吸不开。
请问我这个蛋白还能够做
2014年04月13日发布人:dmg
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请问一下细胞不同部位蛋白的提取方法,最近看了一些文献,比如细胞的总蛋白,膜表面蛋白,胞浆蛋白,胞核蛋白,似乎都有不同的提取方法,不知道有没有高手可以告知具体的步骤和大致的原理,非常感谢了。[/size],[size=2
2015年08月10日发布人:shkudo
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[b][size=2][color=Black]请问:血清蛋白去高丰度哪种方法最好?你们能不能告诉我multiple affinity removal columns (MARC)的操作流程?[/color][/size][/b
2016年03月31日发布人:bling
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我在做原核表达,表达出来的蛋白除了目的带之外,还有两条杂带略小于我的目的带,怎么都纯化不出来。用Western Blot验证那两条杂带既不带有His标签,也不是大肠杆菌自身的蛋白。请各位专家
2014年01月15日发布人:奇蒙kate
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[size=2][color=Black]我们知道Cys存在与许多蛋白中,且其中的-SH常作为活性中心发挥作用,或者,两个-SH连接成二硫键,是维持蛋白质高级构象重要桥梁。
-SH具有很强的还原性,溶液被溶液中的溶解氧或其它氧化物氧化
2013年08月14日发布人:tudou85
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,后续试验发现我的蛋白也堵亲和柱和凝胶柱,难道是蛋白粘性太大?
问题三:亲和收集到极少量样品(洗脱峰280nm吸收为穿透峰的1/9,500mAU左右),且SDSPAGE显示主带为60kD(三聚?),而20kD目标带很弱。His柱子用NiSO4再生后发现出峰时电导与280同步升高
2013年12月16日发布人:jiushikeshui371
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,0.01MTris-cl超声破碎15min,本以为再用pH梯度将目的蛋白最后洗脱下来,可是发现目的蛋白基本没有挂柱,而又用抗HIS的一抗做WB发现也没有问题,但就是目的蛋白不与镍柱结合,镍柱为Novagen公司,柱子本身应该没有问题,可问
2014年06月08日发布人:u234
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后基因组时代,科学家们已将研究重点由基因组学研究转向功能蛋白质组学研究,而蛋白质与其它生物大分子如其它蛋白质、核酸及多糖之间的相互作用研究则是蛋白质组学研究的关键部分。多肽阵列技术是目前
2013年11月08日发布人:ququer787