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最近做表达,65KD的蛋白,使用pET268载体,准备柱纯化,不知道改选择哪个公司的柱子比较好?第一次接触,还望大家帮忙[/b][/color][/size],[size=2
2013年07月29日发布人:remenb
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细菌包涵体变性裂解方法。主要的目的是纯化蛋白制备单抗。采用的NI是NOVAGEN(NI-NTA HIs bind Resins)产品。步骤完全照说明书进行。 [/color][/size],[size=2][color=Black]这样的
2013年05月13日发布人:如影随形
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蛋白质是生命活动最终的控制者和执行者。在分子生物学研究中,往往会陷入一种尴尬局面:DNA编码了RNA,RNA也翻译成了蛋白,但却无法解释蛋白何时、如何、以及为什么被激活,从而
2013年05月22日发布人:NBA
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最近在养293细胞,烦死了,明明长得很好,换一次液(同一批培养液)后就出现大片脱落,几乎没了,还等着冻存呢!
好几次这样了。
这是什么原因?请高手指教![/b][/color][/size],[size=2][color=Black]293的
2012年06月19日发布人:8964357
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到目前为止,蛋白质结构解析的方法主要是两种,x射线衍射和NMR。近年来还出现了一种新的方法,叫做Electron Microscopy。其中X射线的方法产生的更早,也更加的成熟,解析的数量也更多,我们知道,第一个解析的蛋白的结构,就是用
2013年05月02日发布人:koook5695
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目的蛋白!但用6*HIS tag标签抗体做western blot发现出现目的条带的确是14KD左右的蛋白!见图!这是为什么呢?将14KD蛋白切下做质谱鉴定并非所需目的蛋白!
望大侠们赐教![/b][/color][/size],[size
2013年04月27日发布人:pengke1983
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[size=2][color=Black]最近做表达,65KD的蛋白,使用pET268载体,准备柱纯化,不知道改选择哪个公司的柱子比较好?第一次接触,还望大家帮忙[/color][/size],[size=2][color=Black
2013年11月16日发布人:如影随形
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[size=2][color=Black][font=黑体]我表达的蛋白大小在31 kDa左右。在N端有6个His.我在NATIVE 的条件下,用的binding buffer 50mM NaH2PO4, 500 mM NaCl
2013年09月02日发布人:911
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[size=2][color=Black][font=Impact]我表达的蛋白大小在31 kDa左右。在N端有6个His.我在NATIVE 的条件下,用的binding buffer 50mM NaH2PO4, 500 mM NaCl
2013年12月13日发布人:fsdd817
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其他经典的好方法呢? 我是新人![/color][/size],[size=2][color=Black]
重组到pET或 pGEX系列载体里,你就可以通过his 或GST标签纯化它了.[/color][/size],我现在在做一个蛋白
2014年01月09日发布人:hustwb