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洗拖下来的1、2、3
不知原因?表达问题?纯化问题?[/size],[size=2][color=Black]
不明白楼主的意思
GST纯化,一步直接用10mM的谷胱甘肽就可以洗脱下来了啊。怎么来了一个洗脱一
2014年03月16日发布人:dhpbj
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GST pull-down实验是一个行之有效的验证酵母双杂交系统的体外试验技术,近年来越来越受到广大学者的青睐。其基本原理是将靶蛋白-GST融合蛋白亲和固化在谷胱甘肽亲和树脂上,作为与目的蛋白
2013年06月08日发布人:ukonptp
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[size=2][color=Black]请问GST纯化时用高浓度GSSH洗脱会不会影响蛋白活性?100mM/ml的GSSH[/color][/size],[size=2][color=Black]"100mM/ml"写错了吧?能配得
2013年07月06日发布人:PCR
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大家好,小弟是个新手,最近用pGEX6P-3载体进行蛋白表达。
首先,做了一个空载体对照菌株的GST纯化,介质是Glutatione Sepharose 4B,与蛋白结合过夜,其他按照
2013年05月10日发布人:土豆potato
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本人利用PGEX3X的载体表达GST融合蛋白,蛋白大小据推测应在80-90KD之间.表达蛋白通过谷胱甘肽柱子纯化,发现虽然在推测位置有一条带,但纯化出的大量蛋白在60KD左右
2014年06月09日发布人:wzqzy
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[size=2][color=Black][font=Impact]我得到的GST融合蛋白主要在包含体中,15ml菌液超声裂菌后用4M盐酸胍洗涤,再用6M盐酸胍溶解蛋白,后进行稀释复性,利用sepherose 4B纯化,跑SDS-PAGE
2014年05月26日发布人:杨过爱大米
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请问GST纯化时用高浓度GSSH洗脱会不会影响蛋白活性?100mM/ml的GSSH[/color][/size],[quote]原帖由 [i]nikonun[/i] 于 2013-11-9
2013年11月09日发布人:nikonun
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我用pGEX4T1融合GST表达我的蛋白,再用beads纯化。结果显示在纯化前,有我的目标蛋白,但是纯化后,仅在26KD附近有一条带,和GST大小差不多。请问高手们这是怎么回事啊? 结果见图
2013年07月31日发布人:nikonun
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我用pGEX4T1融合GST表达我的蛋白,再用beads纯化。结果显示在纯化前,有我的目标蛋白,但是纯化后,仅在26KD附近有一条带,和GST大小差不多。请问高手们这是
2013年11月18日发布人:lorri
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融合蛋白表达的不是很好,经sarkosyl处理以后是可溶的,用上清作纯化,做了两次什么都没洗脱出来.填料应该是没问题的,因为用来做空载体GST的纯化,洗脱出大量的GST.最近又用融合蛋白
2014年07月04日发布人:qiangren789