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组蛋白的乙酰化
组蛋白是真核生物染色质中的一种碱性蛋白质,可与DNA双螺旋形成DNA-组蛋白复合物。在不同的组蛋白酶作用下,组蛋白会发生不同的修饰,如甲基化、乙酰化、磷酸化和泛素化等。组蛋白修饰在一定程度上会导致
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MALDI TOF能测多大分子量
范围宽的优势,对于蛋白质分子而言,MALDI-TOF可以测定的分子质量最高可达200kDa。待测蛋白样品本身的分子质量大小在一定程度上会影响MALDI-TOF的分辨率进一步影响检测结果的准确性,分子
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定量泛素化蛋白组分析
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单蛋白修饰鉴定
含量的鉴定。其基本原理是发生翻译后修饰的蛋白质在分子质量上会发生相应的增加,由于每种官能基团的分子质量是已知的,如果能检测到具体增加的分子质量,就可以确定修饰的类型,质谱技术能检测到这种分子质量的变化
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PRM和DDA
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打质谱鉴定泛素化位点
泛素化修饰的蛋白肽段或氨基酸,在分子质量上会发生相应的增加,对于一个已知的蛋白或肽段,其分子质量是已知的,若其发生了泛素化修饰,则分子质量会增加一个或多个泛素分子的质量,质谱能检测到这种分子质量的变化
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组蛋白修饰位点检测
的修饰,如:甲基化、乙酰化、磷酸化、腺苷酸化、泛素化、ADP核糖基化等。组蛋白修饰在一定程度上会导致转录激活或基因沉默,从而调控基因表达,影响免疫系统和免疫反应,甚至导致肿瘤等疾病的发生。因此,对
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泛素化定量蛋白组学研究
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泛素化定量蛋白组学研究服务
by mass spectrometry建立了该分析服务的实验平台,采用完全复制的方式;首先对泛素化的蛋白进行胰酶消化,在赖氨酸的修饰位点上会产生两个甘氨酸的残基(K-GG),利用CST公司提供的针对
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蛋白质翻译后修饰分析策略
的糖链可以连接到同一位点上,不同位点可以连接到同一蛋白质上的不同糖链上。糖基化的异质性严重阻碍了糖蛋白的分离和分析。不同糖类型的相同蛋白质,在电泳上会出现分散的条带,导致信号分散。此外,对低丰度蛋白质
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