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蛋白、核酸蛋白、核酸提取和制备Novagen抗原和抗体的高水平生产中,上游表达系统的合理选择和优化是核心技术。默克密理博Novagen的大肠杆菌/昆虫细胞/哺乳动物细胞表达工具各有特点,是特定蛋白表达的最佳选择。而蛋白抽提、纯化、浓缩/除盐/换液、复性、高通量操作等也可以通过选择MM的合适产品提高效率。
来源:默克生命科学
相关产品:蛋白质,核酸纯化产品
应用
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分离纯化。结果 T 蛋白的表达量达每1 L 培养液200 mg ,细胞裂解液经一次his2tag 亲和柱色谱,纯度达98 % ,分支酸变位酶和预苯酸脱氢酶的比活性分别为130 和98 U·mg - 1 。结论 本法表达的大肠杆菌T 蛋白,表达量高,纯化容易,酶活性正常,为进一步研究T 蛋白的结构与功能,并进行新药设计奠定了基础。
来源:l0802102
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%,Ni2+-AIL/IL 的亲和能力最弱。 进一步将 Zn2+-AIL/IL
体系应用于直接纯化大肠杆菌中表达的组氨酸标签青霉素结合蛋白的细菌裂解液,所得目标蛋白纯度高达 95%。
这种方法为新型组氨酸标签蛋白纯化介质,从基础
研究拓展到产业化应用提供了理论依据,并可望将此类新型亲和介质应用到其它蛋白质的分离纯化。
来源:上海闪谱生物科技公司
相关产品: 优选 ClearFirst-2000Prime型蛋白纯化系统
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碧云天原核蛋白表达纯化服务介绍
来源: 上海碧云天生物技术有限公司
相关产品:蛋白表达纯化
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碧云天原核蛋白表达纯化服务询价单
来源: 上海碧云天生物技术有限公司
相关产品:蛋白表达纯化
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,通过对大肠杆菌无细胞抽提物制备过程中菌体收集时间、细胞破碎压力、后处理条件等参数的摸索和确定、无细胞蛋白质合成系统中底物浓度配比的正交实验优化以及系统中能量再生体系的比较和选择,制备得到了GFP 表达量为154μg/ mL 的大肠杆菌无细胞蛋白质合成系统,与优化前相比产量提高了29 倍.
来源:bluedays
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摘要 目的 建立重组人IL - 8 ( rhIL - 8) 大肠杆菌表达后的高效分离纯化工艺,以便获得高纯度的重组蛋白。方法 将已构建好的表达载体转化大肠杆菌HB101 ,经IPTG诱导进行高效表达。将离心收集到的菌体用超声破壁分离,收集
来源:l0802102
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【摘要】 目的 研究人肺表面活性物质相关蛋白A1 (SP2A1) 在大肠杆菌中的表达、产物纯化及免疫原性。方法 将人SP2A1 基因克隆至表达载体pGEX22T 上,分别转化至大肠杆菌JM101、JM105、JM109、XL12blue
来源:LFW369369
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, 获得了目的基因的高效表达。目的蛋白质以包含体的形式存在于大肠杆菌细胞中。菌体经过超声波破碎, 包含体裂解, 蛋白质的体外变性还原, 复性, Sephadex G275 凝胶过滤层析, 反相快速蛋白质液相层析等一系列分离纯化过程, 得到
来源:LFW369369
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™ IDA-Nickel具备高磁含量,可快速进行磁性分离,在一小时内就能获得高纯度的目的蛋白,且能轻松实现多样品平行处理,实现高通量蛋白纯化。随着基因组学和基因工程技术的发展,快速获得目标蛋白的基因已相对容易。将目标基因构建到原核或真核细胞系统中进行蛋白质的重组表达是获得目的蛋白的有效方法。今天,小海狸就为大家来详细说一说。
来源:上海希言科学仪器有限公司
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