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:),楼主你倒是说说目标蛋白的大小啊。 目标蛋白5KD偏大5KD ,跟目标蛋白50KD偏大5KD,那不是一个概念啊。
SDS-PAGE是不太准确,不过50KD的话,就太夸张了吧- -
而且SDS-PAGE根据的就是蛋白分子量大小,蛋白被负电荷包裹主要受电场力作用迁移,跟等电点疏水什么的关系不大啊。,SDS-PAGE虽
2016年03月21日发布人:huali
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[size=2][color=Black][font=黑体]
我做WB快3个月了,内参能做出来,暗室下能看到很明显的荧光条带,但是目标蛋白一直没从出现过影子,该怎么办?
我的目标蛋白54KD,内参是actin,做的是组织内源性蛋白.考
2014年03月10日发布人:koook5695
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20mMTris-cl(PH8.5),用不含硫酸铵的20mMTris-cl洗脱,能够洗下部分蛋白,再用水洗,还能够洗下部分蛋白,且水洗下来的溶液变混,做电泳,都有目标蛋白,请问为何不含硫酸铵的20mMTris-cl不能够完全将目标蛋白洗脱
2014年07月08日发布人:biabiade
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洗脱,但看了蛋白电泳图,还是找不到合适的咪唑浓度,20-200之间都有目标蛋白和杂蛋白出现
电泳跑的不好?
请大家帮助分析分析,不是应该在低咪唑浓度洗脱不下目标蛋白吗,而我的结果是都能洗出来,而100和200mM更多一些,并且有两个
2013年07月22日发布人:shanzhapia696
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洗脱,但看了蛋白电泳图,还是找不到合适的咪唑浓度,20-200之间都有目标蛋白和杂蛋白出现
电泳跑的不好:??[/font][/color][/size],[size=2][color=Black]请大家帮助分析分析,不是应该在低咪唑浓度
2013年11月12日发布人:pou
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, 更快更好的找出需要改进的地方。
但是这个专题的目标并不是说2D有多么多么重要, 因为现在对于蛋白质组学的研究, 随着目标蛋白的特异性的逐渐增加, 由于2D的局限性,其所占的比例已经越来越小, 但是作为蛋白质组学的一个经典手段, 这个专题如果能够帮助大家在2D上节约时间, 从而更好的投入进一步的功能和
2013年05月25日发布人:changlhsyo
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也不均一。我的具体操作过程如下:
1、目标蛋白分子量70kD,10%分离胶,4%浓缩胶。
2、上样量40ug-50ug。
3、电泳80V至分离胶,100V至loading buffer 刚刚跑出胶。
4、转膜 100V 2h或30V
2013年11月18日发布人:redbutterfly
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,用蛋白酶切目标蛋白,随后再做MS确定位点。[/color][/size],[quote]原帖由 [i]kuaizige[/i] 于 2013-5-10 15:22 发表 [url=http://bbs.antpedia.com
2013年05月10日发布人:vcve
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最近纯化一个亲水性比较高的蛋白,经过几步纯化后电泳上纯度在95%以上(但是目标蛋白的带型都是比较宽的如下图)。跑反相,目标蛋白峰(15.485)明显可看出似乎由两个连续的峰
2014年02月15日发布人:dragonkilly
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][/size],[size=2][color=Black]
这么低丰度的目标蛋白在高蛋白丰度的血清样品中确实很难做,应该做预处理纯化样品并提高目标蛋白的丰度。建议可用截留分子量为50KD的离心超滤管除去高分子量蛋白,再用截留分
2014年06月19日发布人:viviwang1987