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突变都隐性的,可是在遗传学的实验上,也曾观察到显性的突变,如果这突变会抑制或破坏某一正常的功能,就称之为“显性抑制”。
在实验中给野生型表达或转入无功能的基因或目的蛋白无功能类似物,观察是否会影响原来也具有正常功能的基因或蛋白的作用。一般
2013年04月24日发布人:bananapeople
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2-D电泳找出差异点,质谱鉴定蛋白,皆针对结果而言。从蛋白质组反推到基因组,找出事物发生的原因应该是面临的主要工作,但现在觉得很多搞基因组的不愿意搞蛋白质组,搞蛋白质组的又不愿意搞基因组,再加上中间又多个表观遗传,所以经常是2头下衔接不上。
如肿瘤,大家知道,皆由突变引起。如果用蛋白质组学方法发现差异点,无外乎要么上
2013年05月11日发布人:seven7
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我这里正好有一篇文献,和你的目的相同,用的方法是基因突变蛋白酶水解,告诉我你的邮箱可以给你发过去.[/color][/size],[size=2][color=Black]
当你确定了蛋白A和B之间存在相互作
2014年05月21日发布人:moonlight45
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。载体是novagen公司的pET22b,Amp抗性。菌株是Invitrogen的BL21 star DE3,是一个蛋白降解酶突变菌株,也就是说是一种优化表达菌株。
2. 第一次失败。第一次做诱导的时候,重复了很多次,但总是诱导不出来
2013年04月20日发布人:ukonptp
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从phenotype和genotype这两个层面来讨论,前者是可测度的指标,在这个层面上显性基因和隐性基因的含义和区别一目了然;但是如果从基因水平去讨论的话,能够表达出正常功能蛋白质的就是显性,而如果由于突变等原因导致表达的蛋白质生物功能
2013年12月21日发布人:梦幻苹果
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而且对比诱导前后的表达图谱,发现诱导后出85KD部位多出一条带,60KD附近的蛋白表达也明显增加,表明60KD的这些蛋白也是诱导后表达的,且可以与柱子结合.
构建的表达质粒是测过序的,中间没有无义突变.而且我的目前蛋白诱导前后也有
2014年06月09日发布人:wzqzy
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大家好,问题是这样,两个蛋白MW分别是36KD和56KD,突变任何一个都失去特异底物的降解能力。
经过序列比对估计这两个蛋白是共同起作用,一个氧化一个还原,从而降解底物。
因此我想设计载体
2013年11月15日发布人:skytree
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看突变的位点是否在所做蛋白的功能结构域中,在的话肯定不能要了,如果其突变位置不在核心功能域,对蛋白构象也没有改变,(这个应
2014年02月07日发布人:windboy
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[size=2][color=Black][font=黑体]大家好,问题是这样,两个蛋白MW分别是36KD和56KD,突变任何一个都失去特异底物的降解能力。
经过序列比对估计这两个蛋白是共同起作用,一个氧化一个还原,从而降解底物
2016年08月18日发布人:bgf5
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[size=2][color=Black]CXSL1100071 重组人肿瘤坏死因子受体突变体-Fc融合蛋白注射液 2012-3-1 上海复旦张江生物医药股份有限公司
CXSL1100067 注射用重组人Ⅱ型肿瘤坏死因子受体-抗体融合
2014年08月07日发布人:uaubc