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, 加DTT 处理后, 拆分为约14. 8kDa 的亚基. 其凝血酶活力为14. 7 NIH u/ mg , 精氨酸酯酶活力为21. 98 TAMEμmol/ mg·min. 该组分具有激活因子ⅩⅢ的活性, 但没有明显的出血反应. 肝素不影响该组分的凝血酶和精氨酸酯酶活性, EDTA、PMSF、DFP 则会产生不可逆抑制作用, 表明该组分属于金属蛋白.
来源:LFW369369
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3 kDa ,还原条件下相对分子质量33. 0 kDa ;其凝血活力为91. 0 NIH uPmg. 该组分不具有激活因子ⅩⅢ的活性,肝素不影响该组分的凝血活性,EDTA 部分抑制其活性,苯甲基磺酰氟(PMSF) 则会产生不可逆抑制作用. 该酶N2末端氨基酸序列为VIGGNGXDINEHRFLVAFF ,经分析表明该酶是一种新的类凝血酶.
来源:LFW369369
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, 0.25% 吐温20, 10%异丙醇, 5%甘油, 10mmol·L- 1 苯甲基磺酰氟(PMSF)时, 电泳图谱效果最好; IEF 等电聚焦条件为25000Vh 时, 2- DE 图谱蛋白点多且清晰。
来源:fzdxlfw
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中分离纯化了1 种胞外蛋白酶。用SDS2PAGE 电泳测得蛋白质的分子量为3617 kD ,酶的最适温度为50 ℃,对热不稳定,70 ℃15 min 完全失去活力;最适pH 为710 ;1 mmol/ L 的PMSF 对酶活性无影响,部分
来源:l0802102
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范围内,Mg2 + ,Ca2 + 和Mn2 + 对酶有激活作用, Fe3 + 和Cu2 + 对酶有抑制作用, K+ ,Na + ,Cl - ,NO -3 , SO -4 对酶几乎没有影响. 用PMSF , TNBS ,NBS ,DTT 和BrAc 对酶进行修饰,实验结果表明,丝氨酸、苏氨酸、赖氨酸和组氨酸残基可能是该酶活性中心的功能基团.
来源:LFW369369
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% PMSF 的冰盐水将标本洗净后立即置于液氮中保存。提取蛋白质,采用双向凝胶电泳法筛选差异表达蛋白,并采用质谱法对变化最明显的蛋白点进行鉴定。结果 利用双向凝胶电泳技术成功得到人结肠黏膜组织的蛋白质组图谱。正常对照组图谱平均得到蛋白点336 个
来源:LFW369369
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,pH7.4维持pHNaCl100mM维持离子强度EDTA10mM螯和金属离子蔗糖或葡萄糖25mM维持溶酶体外膜表面活性剂稳定膜蛋白DNA水解酶1μg/mL降解DNA蛋白酶抑制剂PMSF0.5-1mM抑制丝氨酸蛋白酶APMSF0.4-4mM
来源:上海闪谱生物科技公司
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